Standard aminosyrer
En av de mest nyttige måter å klassifisere standard (eller vanlige) aminosyrer er basert på polariteten (det vil si fordelingen av elektrisk ladning) til R-gruppen (f.eks. Sidekjede).
Gruppe I: Ikke-polare aminosyrer
Aminosyrer i gruppe I er glycin, alanin, valin, leucin, isoleucin, prolin, fenylalanin, metionin og tryptofan. R-gruppene av disse aminosyrene har enten alifatiske eller aromatiske grupper. Dette gjør dem hydrofobe (“vann frykter”). I vandige oppløsninger vil kuleproteiner brette seg inn i en tredimensjonal form for å begrave disse hydrofobe sidekjedene i proteinets indre. De kjemiske strukturene til gruppe I aminosyrer er:
Isoleucin er en isomer av leucin, og den inneholder to chirale karbonatomer. Proline er unik blant de vanlige aminosyrene ved at den ikke har både frie a-amino og frie a-karboksylgrupper. I stedet danner sidekjeden en syklisk struktur da nitrogenatomet i prolin er knyttet til to karbonatomer. (Strengt tatt betyr dette at prolin ikke er en aminosyre, men snarere en a-iminosyre.) Fenylalanin, som navnet tilsier, består av en fenylgruppe knyttet til alanin. Metionin er en av de to aminosyrene som har et svovelatom. Metionin spiller en sentral rolle i proteinbiosyntese (oversettelse) da det nesten alltid er den initierende aminosyren. Metionin gir også metylgrupper for metabolisme. Tryptophan inneholder en indolring festet til alanyl-sidekjeden.
Gruppe II: Polare, uladede aminosyrer
Aminosyrer i gruppe II er serin, cystein, treonin, tyrosin, asparagin og glutamin. Sidekjedene i denne gruppen har et spekter av funksjonelle grupper. Imidlertid har de fleste minst ett atom (nitrogen, oksygen eller svovel) med elektronpar som er tilgjengelige for hydrogenbinding til vann og andre molekyler. De kjemiske strukturene til gruppe II aminosyrer er:
To aminosyrer, serin og treonin, inneholder alifatiske hydroksylgrupper (det vil si et oksygenatom bundet til et hydrogenatom, representert som ―OH). Tyrosin har en hydroksylgruppe i den aromatiske ringen, noe som gjør det til et fenolderivat. Hydroksylgruppene i disse tre aminosyrene er gjenstand for en viktig type posttranslasjonell modifikasjon: fosforylering (se nedenfor ikke-standardiserte aminosyrer). I likhet med metionin inneholder cystein et svovelatom. I motsetning til metionins svovelatom, er imidlertid cystein's svovel veldig kjemisk reaktiv (se nedenfor Cysteinoksidasjon). Asparagin, først isolert fra asparges, og glutamin inneholder begge amid R-grupper. Karbonylgruppen kan fungere som en hydrogenbindingsmottagende, og aminogruppen (NH 2) kan virke som et hydrogenbindingsdonor.
Gruppe III: Sure aminosyrer
De to aminosyrene i denne gruppen er asparaginsyre og glutaminsyre. Hver har en karboksylsyre i sidekjeden som gir den sure (protongivende) egenskaper. I en vandig løsning ved fysiologisk pH vil alle tre funksjonelle grupper på disse aminosyrene ionisere, og dermed gi en total ladning på −1. I ioneformene kalles aminosyrene aspartat og glutamat. De kjemiske strukturene til gruppe III aminosyrer er
Sidekjedene til aspartat og glutamat kan danne ioniske bindinger ("saltbroer"), og de kan også fungere som hydrogenbindingsakseptorer. Mange proteiner som binder metallioner (“metalloproteiner”) for strukturelle eller funksjonelle formål har metallbindende steder som inneholder aspartat eller glutamat sidekjeder eller begge deler. Gratis glutamat og glutamin spiller en sentral rolle i aminosyremetabolismen. Glutamat er den rikeligste eksitatoriske nevrotransmitteren i sentralnervesystemet.
